LEA蛋白Dlp保护酶活功能研究
非生物胁迫,如干旱、高低温等都会使体内保护酶系统的活力和平衡受到破坏,酶复合体解聚,由多聚体变成亚基单位,同时酶的构象也会发生变化,疏水基团外露,酶活丧失,氧化胁迫使体内活性氧积累,引起膜脂过氧化及蛋白质结构损伤和失活.研究表明,苹果酸脱氢酶(MDH)和乳酸脱氢酶(LDH)在胁迫条件下极易变性失活,体外MDH和LDH活性的测定已广泛用于胁迫条件下研究分子伴侣功能的模式蛋白系统.胚胎发育晚期丰富蛋白LEA(Late Embryogenesis Abundant protein,LEA)是一种逆境响应蛋白,广泛存在于植物中,具有分子伴侣作用,在体外可保护逆境胁迫处理条件下酶的活性,稳定酶结构.目前,在细菌等非植物中也发现了LEA同源蛋白,但其功能很少有报道.耐辐射戈壁异常球菌(DeinococcusgobiensisI-0)对辐射、氧化和干旱等非生物胁迫具有超强的抗性,基因组序列分析显示该菌含有一个LEA同源蛋白,该蛋白含有大量的α-螺旋结构,高度亲水,是一类亲水蛋白,本研究将其命名为Dhl(DeinococcusHydrophilic LEA,Dh1).本实验证明了Dhl蛋白在体外胁迫条件下(如液氮反复冻融和H2O2处理)可保护MDH和LDH酶活性.随着反复冻融次数和H2O2浓度的增加,MDH和LDH酶的活性逐渐降低,尤其在液氮反复冻融3次和20mMH2O2处理后,MDH和LDH酶活只有不到20％,而加入Dh1蛋白可减少MDH和LDH酶的损失,MDH和LDH酶活都在50％以上.由此推测Dlp蛋白可能具有类似分子伴侣的功能,在胁迫条件下形成兼性α-螺旋结构,稳定MDH和LDH结构,从而保护他们的活性.
耐辐射戈壁异常球菌 胚胎发育晚期丰富蛋白 α-螺旋结构 酶活性
刘盈盈 周正富 陈明 张维 王劲
中国农业科学院生物技术研究所 北京1000811
国内会议
杭州
中文
236-237
2017-11-10（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）