肽聚糖合成酶复合体PBP1a/LpoA影响细菌外膜通透性
肽聚糖是绝大多数细菌细胞壁的重要组成部分.青霉素结合蛋白(Penicillin binding protein,PBP)具有转糖基酶和转肽酶活性,负责肽聚糖在周质空间中的生物合成.PBP是β-内酰胺类抗生素的特异性靶点,长期以来备受人们广泛关注.Escherichia coli中存在两个相互独立的肽聚糖合成酶复合体:PBP1a/LpoA和PBP1b/LpoB,二者之间功能部分冗余.Shewanella oneidensis中同样含有两个肽聚糖合成酶复合体,但只有PBP1a/LpoA复合体的缺失显著增强β-内酰胺酶的表达,致使细菌对β-内酰胺类产生很强的抗性.我们的研究发现,S.oneidensis中两个肽聚糖合成酶复合体的生理功能具有明显差异.与野生型相比,PBP1a/LpoA复合体缺失的突变株生长变缓、细胞形态受损以及对低渗敏感;而PBP1b/LpoB复合体缺失的突变株则无此表型.进一步的研究发现,PBP1a/LpoA复合体的失活明显增强细菌对万古霉素和SDS的敏感性,表明该复合体缺失使细菌外膜通透性增加.由此可见,细菌中肽聚糖的生物合成与细胞外膜的功能密切相关.
细菌 抗生素敏感性 肽聚糖合成酶复合体 β-内酰胺酶 外膜通透性
音建华 蔡静晓 余志良 裘娟萍
浙江工业大学生物工程学院 浙江杭州 310014
国内会议
杭州
中文
369-370
2017-11-10（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）