L-谷氨酸氧化酶的异源表达以及酶学性质的研究
本文通过合成加纳链霉菌(Streptomyces ghanaenis ATCC14672)来源的L-谷氨酸氧化酶基因在毕赤酵母中进行异源表达，通过生物转的方法构建串联多拷贝的策略，获得高拷贝的GOLD表达质粒，进一步提高GLOD的表达量，L-谷氨酸氧化酶的比酶活为150.1U/ml。异源表达纯化蛋白最适反应温度40℃，在低于30℃的低温环境里300h后仍具有80%以上的酶活，最适反应PH为6.7，在ph5.5-7.5范围内具有高活性和稳定性。高密度分批补料的策略，使得GOLD异源表达菌种在84小时的诱导发酵之后，细胞密度和最高比酶活达到420g/L和248.7U/ml，金属离子Mg2+可以一定程度上提高该酶的比活性120%。异源高活性的表达对于国内高纯度GOLD的规模化生产奠定了基础。
L-谷氨酸氧化酶 异源表达 酶学性质 反应温度
王亚平 李力 廖平安 韩瑞 马立新
工业生物技术湖北省重点实验室,湖北大学,武汉 430062
国内会议
武汉
中文
230-230
2017-10-18（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）