酶催化法合成4-羟基异亮氨酸的研究
4-羟基异亮氨酸(4-hydroxyisoleucine,4-HIL)具有葡萄糖依赖的促胰岛素分泌的生物活性.本文于大肠杆菌Escherichia coli BL21中过表达来源于Bucillus.thuringiensis TCCC11826的L-异亮氨酸羟化酶(L-isoleucine dioxygenas,IDO)编码基因ido并研究最优的酶催化反应体系,以期实现酶催化法合成4-HIL.结果表明,构建的E.coli BL21-IDO菌株能够表达出具有活性的重组IDO并催化反应体系中的L-异亮氨酸合成4-HIL,其添加量为115mmol/L条件下,经2h酶催化反应4-HIL合成量达110mmol/L,转化率达到95.6％.本研究可为4-HIL及氨基酸衍生物的生物制造奠定理论基础.
4-羟基异亮氨酸 酶催化法 L-异亮氨酸羟化酶 生物活性
麻杰 张成林 谢希贤
代谢控制发酵技术国家地方联合工程实验室,天津300457 天津市氨基酸高效绿色制造工程实验室,天津300457 天津科技大学生物工程学院,天津300457
国内会议
山东潍坊
中文
170-175
2016-05-23（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）