重组人B7-H1IgV蛋白疫苗的表达、纯化及活性鉴定
目的：表达、纯化重组人B7-H1IgV融合蛋白,并检测其活性. 方法：将人B7-H1胞外片段IgV区基因插入pET22b原核表达载体,转化大肠杆菌,诱导表达,表达产物经凝胶柱纯化,复性.用纯化的rhB7-H1IgV蛋白免疫Balb/C小鼠,经ELLISA检测小鼠抗血清的活性. 结果：表达的rhB7-H1IgV蛋白约占菌体总蛋白的30％,得到的蛋白经HPLC检测纯度在95％以上,Western blot结果显示为目的蛋白,动物实验表明该蛋白能诱导机体产生高滴度的抗B7-H1抗体. 结论：已成功表达并纯化了重组人B7-H1IgV蛋白,生产工艺简单可行,纯化蛋白可诱发小鼠体内免疫应答,可进行下一步的开发和应用研究.
肿瘤疫苗 蛋白表达 分离纯化 活性鉴定
张存 张旺倩 王增禄 吴守振 陈霖 张伟 张英起
中国人民解放军第四军医大学药学系生物制药学教研室,西安710032
国内会议
石家庄
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2014-10-24（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）