蚕蛹ACE抑制肽的结构特征研究

摘要：

为了研究蚕蛹蛋白ACE抑制肽的结构特征,采用超滤、DEAE-52离子交换色谱和Sephadex G-50凝胶色谱对蚕蛹蛋白酶解产物进行分离纯化,并利用液质联用对蚕蛹蛋白ACE抑制肽的结构特征进行初步分析.试验结果表明:分离得到的组分2(IC50＝0.072 mg/mL)的ACE抑制活性较高,是分离纯化前的2.95倍,为蚕蛹蛋白ACE抑制肽的主要组分;组分2中ACE抑制肽的分子量为226.34～983.61,主要由2～8肽组成.

关键词： 蚕蛹蛋白 血管紧张素转换酶抑制肽 分离纯化 结构特征

作者: 吴琼英 徐金玲 贾俊强 桂仲争 颜辉

作者单位: 江苏科技大学生物与化学工程学院,江苏镇江 212018 中国农业科学院蚕业研究所,江苏镇江 212018;江苏科技大学蚕业研究所,江苏镇江 212018

会议类型: 国内会议

会议名称: 全国家(柞)蚕资源高值化利用学术研讨会

会议地点: 徐州

会议语种:中文

页码: 103-108

在线出版日期: 2013-11-01（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）