SMAP-29抗菌肽的原核表达、纯化及活性检测

摘要：

根据大肠杆菌偏好的密码子优化smap-29基因序列,并在目标肽N端添加肠激酶识别位点,C端添加终止密码子,通过EcoRⅠ和HindⅢ双酶切位点连接到pET-28a(+)上构建重组表达载体,在大肠杆菌BL21(DE3)中以包涵体形式表达出带有6×His标签的融合蛋白,利用Ni-NTA亲和层析纯化、肠激酶切割后释放出具有天然末端的SMAP-29重组肽,对测试菌显示出抗菌活性,为其功能及应用研究提供了原料。

关键词： 药物设计 抗菌肽 原核表达 蛋白纯化 抗菌活性

作者: 郑秋实 段晨曦 朱珺玎 翟红元

作者单位: 北京联合大学生物化学工程学院

会议类型: 国内会议

会议名称: 第二届北京市大学生科学研究与创业行动计划成果展示与经验交流会

会议地点: 北京

会议语种:中文

页码: 145-147

在线出版日期: 2013-04-01（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）