乌鳢胰蛋白酶的分离纯化和性质分析

摘要：

　　经过组织搅碎、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose阴离子交换层析和Sephacryl S-200HR凝胶过滤层析等方法从野生乌鳢内脏中分离纯化出两种胰蛋白酶分别记为胰蛋白酶A和胰蛋白酶B.SDS-PAGE结果显示两种酶的分子量都为22 kDa左右.以Boc-Phe-Ser-Arg-MCA为底物,结果表明两种酶的最适温度为40℃,最适pH为9.0,在50℃以下和pH 7.5-10.0范围内酶活稳定性较高.

关键词： 乌鳢 胰蛋白酶 抑制剂 底物特异性 动力学常数

作者: 周龙珍 蔡秋凤 刘光明 曹敏杰

作者单位: 集美大学生物工程学院 厦门 361021

会议类型: 国内会议

会议名称: 2011年中国水产学会学术年会

会议地点: 厦门

会议语种:中文

页码: 118-118

在线出版日期: 2011-11-15（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）