绿色糖单孢菌-木素过氧化物酶的纯化及酶学性质研究
实验以一株耐热耐碱放线菌——绿色糖单孢菌(Saccharomonospora viridis)为研究对象,从其液体发酵产物中提取木素过氧化物酶(Lignin Peroxidases/LiP).粗酶液经硫酸铵分级沉淀、透析浓缩,最后经过Sephadex G-75柱色谱得到单一的LiP,酶纯度提高了11.06倍;经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定该酶的分子量约为28.8kD.同时对纯酶的酶学性质进行了初步研究,发现LiP酶的最适反应温度为50℃,最适反应为7.0;在75℃下具有良好的热稳定性,在pH7～10范围内有较强的耐受力,保温30min时酶的半衰期温度为75℃;该酶在高温、偏碱性的造纸工业中具有一定应用潜力.金属离子Cu2+、Fe2+、Co2-对酶具有明显促进作用,Ca2+、SDS具有抑制作用;糖含量测定发现该酶为小分子量的糖基化蛋白,含有6.59％的糖;酶动力学反应测定发现该酶对底物2,4-二氯苯酚(2,4-DCP)的Km值为0.1057mmol/L.
木素过氧化物酶 提取工艺 理化性质 数值分析
杨暖 谢响明
北京林业大学生命科学与技术学院,北京 100083
国内会议
南京
中文
96-100
2009-08-18（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）