褶纹冠蚌热休克蛋白90(HSP9O)基因克隆及表达特征
本文从褶纹冠蚌中克隆到HSP70基因的cDAN序列,并从基因组中克隆出HSP70基因组序列.HSP90基因cDNA序列全长为2674bp；ORF为2181bp,编码726个氨基酸组成的蛋白质,分子量为83.47kD。重组HSP90 在IPTG的诱导下，随诱导时间的增加，蛋白表达量逐渐增加，8h时表达量最大。用Western-blotting分别检测蚌血、鳃、肌肉、肝胰腺和外套膜中HSP90的蛋白表达量，结果显示热休克35℃后，5个组织的表达量比20℃增加明显，其中血液的表达量最大，其次是肝胰腺和肌肉，而鳃和外套膜的表达量增加相对较少。
褶纹冠蚌 动物生理学 热休克蛋白90 基因克隆 蛋白表达
谢彦海 文春根 胡宝庆 吴丹
南昌大学生物科学系,江西南昌330031
国内会议
武汉
中文
38-38
2012-10-01（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）