Erwinia rhapontici NX-4中蔗糖异构酶的纯化及酶学性质
对Erwinia rhapontici NX-4中的蔗糖异构酶(SIase)进行了纯化和酶学性质的研究。粗酶经硫酸铵沉淀、DEAE弱阴离子层析和SP Fast Flow强阳离子层析三步获得电泳纯的蔗糖异构酶,其分子量约为65.6kDa.纯化倍数、酶比活和活力收率分别为317倍、423 U/mg和27.7％。该酶的最适pH值为6.0,最适反应温度为30℃,在20～40℃范围内酶活力相对稳定,60℃保存30min以上酶失活；酶的最大反应速率为Vmax=10.14mmol/(L min),米氏常数Km=988.24 mmol/L。
蔗糖异构酶 离子层析 分离纯化 酶学性质
任贲 李莎 冯小海 蔡恒 徐虹
南京工业大学制药与生命科学学院,材料化学工程国家重点实验室,江苏南京210009
国内会议
西安
中文
1110-1110
2008-10-01（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）