海洋细菌Aquimarina agarilytica ZC1中β-琼胶酶M672的重组表达与酶学性质研究
本实验室通过对海洋细菌A.agarilytica ZC1菌株进行基因组精细图测序，研究β-琼胶酶(M672)的基因，将其克隆到表达载体pET-32a(+)中，并转入大肠杆菌Rossetta中进行表达，纯化与测定其酶活性质。结果表明：M672的基因长度为2067bp, Blastp相似性为41％，推测属于GH16水解家族。该酶的最适pH为7，且在pH5-8中具有较高的酶活性；最适反应温度为25℃，在20-40℃中酶活性较高；金属离子Na+,K+对该酶活性影响不大，而Cuz+,Znz+,Mgz+对其活性有较大的抑制作用；p-Me,SDS和Urea对该酶有不同程度的抑制作用；该酶的酶解产物主要是四糖、六糖与八糖。本文通过研究重组酶M672的酶学性质证明该酶在室温中就能获得较高的降解效率，可望用于制备琼胶寡糖。
海洋细菌 琼胶酶 重组表达 酶活性 琼胶寡糖
林伯坤 陆国永 宋燕 胡忠
汕头大学生物系,广东汕头515063
国内会议
大连
中文
35-35
2012-09-26（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）