双组分混合物中目标蛋白在离子交换层析中分离纯化策略的研究(Ⅰ)
本文以双组分混合物中目标蛋白的分离纯化为模型，研究了目标蛋白在离子交换层析柱上的分离纯化策略，以期从简单的分离模型推广到普遍适用的模型，解决蛋白质混合物的实际分离问题，为中试和规模化分离纯化目标蛋白提供了高效和可行的方案。分别以CM Sepharose Fast-Flow阳离子交换层析和Sources TM30Q阴离子交换层析分离纯化溶菌酶和猪血红蛋白为例，对蛋白质的活性、纯度、回收率、进料量等操作因素进行了分离条件的优化，验证了这种分离纯化策略的可行性，并在此基础上，采用DEAF Sepharose Fast-Flow阴离子交换层析分离纯化了猪血红蛋白单体粗品，纯化后的猪血红蛋白单体经过高效液相色谱检测其纯度在98%以上，蛋白质收率在94%以上，节省时间在30min以上。高铁血红蛋白含量低于3.4%，并为人血液替代品项目提供了高纯原料。
蛋白质 分离纯化 离子交换层析 质量检测
梁欣 边六交
西北大学化工学院国家微监测系统工程技术研究中心,陕西西安710069
国内会议
西安
中文
94-95
2008-10-01（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）