拟核结合蛋白Lsr2和H-NS DNA结合机理研究
本研究使用核磁共振技术,解析了结合分支杆菌Lsr2和鼠伤寒沙门氏菌H-NS的DNA结合结构域的溶液结构。核磁滴定实验及分子对接结果表明,Lsr2 DNA结合结构域“RGR”形成的loop能够特异性结合到高AT含量DNA的小沟中,这种独特的DNA结合机制十分类似真核生物HMGI(Y)蛋白的AT hook。进一步的核磁共振实验和突变实验证明,H-NS也是通过类AT hook结构特异性结合高AT含量DNA。真核生物中HMGI(Y)蛋白只有在结合DNA时才能够形成AT hook结构,而Lsr2和H-NS的DNA结合结构域在不结合DNA时也折叠成稳定的AT hook结构。
蛋白质 拟核结构 核磁共振技术 调控机制
Pengfei Ding 丁鹏飞 Yifei Li 李一飞 Blair R.G.Gordon Blair R.G.Gordon Jun Liu 刘军 Bin Xia 夏斌
Beijing Nulear Magnetic Resonance Center, school of life science, Peking University, Beijing 100871, 北京大学,生命科学学院,北京核磁共振中心,北京100871 Department of Molecular Genetics, University of Toronto, Toronto, ON M5S 1A8, Canada 多伦多大学,分子遗传学系,罗伦多,ON M5S 3E1.
国内会议
厦门
中文
33-34
2012-10-01(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)