会议专题

Ponsin蛋白串连SH3结构域的溶液结构及其与Vinculin相互作用的研究

  本文通过3D-NMR解析了Ponsin蛋白的串联SH3结构域的溶液结构,并根据残留偶极耦合实验(RDC)获得串联SH3结构域之间的取向信息。进一步,通过化学位移扰动以及15N弛豫实验研究了Ponsin与Vinculin的相互作用,确定了两者的结合模式,从而在分子水平上解释了Ponsin与Vinculin的作用机制。通过比较串连SH3结构域自由状态下和与Vinculin结合状态下的弛豫数据发现,这些残基可能没有直接参与相互作用,但是在结合过程中提供了蛋白动力学上的变化来帮助结合。

Ponsin蛋白 SH3结构域 生物信息 动力学性能

Debiao Zhao 赵德彪 Jiahai Zhang 张家海 Chongyuan Wang 王崇元 Qingguo Gong 龚庆国 Jihui Wu 吴季辉 Yunyu Shi 施蕴渝

Hefei National Laboratory for Physical Sciences at Microscale and School of Life Science, University 中国科学技术大学生命科学学院合肥微尺度物质科学国家实验室(筹),安徽合肥230027

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2012-10-01(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)