α-乙酰乳酸脱羧酶基因工程菌的构建、高效表达及酶学性质研究

摘要：

　　通过PCR扩增得到a-乙酰乳酸脱羧酶基因saald,将其克隆到表达载体pMA5上，以Bacillus subtilis为表达宿主，构建α-乙酰乳酸脱羧酶基因工程菌，实现了ALDC的高效表达。对重组蛋白进行纯化，获得具有活性的ALDC，并对其酶学性质进行了初步研究，结果表明，其最适pH为6.0，在pH7.0-9.0之间较稳定；最适反应温度为45℃，在35℃以下比较稳定，45℃以上敏感；其Km值和Vmax值分别为0.0177mmol/L和2.06mol/(ml/min)；Sn2+，Zn2+，Fe3+对ALDC活性有明显的抑制。

关键词： α-乙酰乳酸脱羧酶 基因工程菌 发酵工艺 酶学性质

作者: 李静静 徐美娟 饶志明

作者单位: 江苏省无锡市蠡湖大道1800号江南大学生物工程学院

会议类型: 国内会议

会议名称: 纪念中国微生物学会成立六十周年大会暨2012年中国微生物学会学术年会

会议地点: 南京

会议语种:中文

页码: 215-215

在线出版日期: 2012-10-26（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）