SARS冠状病毒S1蛋白活性片段在大肠杆菌中的可溶性表达及纯化
本文利用NcoⅠ和HindⅢ对pcDNA3-S1质粒进行双酶切,获得目的基因冠状病毒S蛋白中的S1片段,并将其与pPelB质粒载体连接,重组质粒转化大肠杆菌Rosetta,适宜条件下IPTG诱导表达。利用SDS-PAGE和Western blot进行初步鉴定,并进行了免疫学活性检测。对大量表达产物利用金属螯合亲和层析进行纯化。结果表明成功地在大肠杆菌中可溶性表达了S1蛋白片段,并可以利用金属螯合亲和层析纯化方法对表达产物进行纯化。有效地表达并纯化出S1蛋白活性片段,意味着得到了用于筛选人源化抗体的相应抗原,对筛选人深化抗SARS单链抗体,对传染病的特异性预防和治疗带来了新的希望。
SARS冠状病毒 蛋白表达 分离纯化 免疫学活性检测
刘慧娟 吴琼 魏景艳
吉林大学药学院
国内会议
长春
中文
168-173
2009-12-22（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）