重组人Hexastatin融合蛋白在大肠杆菌中的可溶性表达及其纯化
目的：构建人Hexastatin蛋白原核表达载体，大量表达并纯化Hexastatin蛋白，为其在体内外的活性研究奠定基 础。方法：提取人食管癌EC9706细胞总RNA，通过RT-PCR方法扩增人Hexastatin基因，导入pMD18-T载体测序， 然后克隆至pMAL-c4x表达载体，IPTG诱导表达，并利用Amylose亲和树脂纯化融合蛋白，产物进行Westernblot鉴 定。结果：经PCR扩增成功获得了687bp的人Hexastatin基因，测序正确。重组人Hexastatin基因在BL21菌体中获 得高效可溶性表达，表达的可溶性蛋白占总蛋白量的24．8％，纯化后的MBP-Hexastatin融合蛋白纯度可达90％， Westernblot证实表达蛋白为目的蛋白。结论：人Hexastatin基因克隆、表达及纯化的成功，为进一步开发其作为放射 受体显像剂的研究奠定基础，同时也为肿瘤的生物治疗提供了新的方法。
Hexastatin prokaryotic expression purification
贺欣 温镭 宋娜玲 王德芝 赵启仁
中国医学科学院北京协和医学院放射医学研究所，天津市分子核医学重点实验室，天津 300192
国内会议
贵阳
中文
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2011-10-11（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）