蜡样芽胞杆菌GXBC-3三个普鲁兰酶基因的表达及其酶学特性
探索获得优良的新型普鲁兰酶基因，丰富普鲁兰酶理论，对实现普鲁兰酶国产化具有重要意义。分析GenBank数据库中蜡样芽胞杆菌假定I型、II型普鲁兰酶基因序列，从实验室保藏的蜡样芽胞杆茵Bacilluscereus GXBC-3中克隆得到3个普鲁兰酶基因pulA、puIB、pulC，并分别导入大肠杆菌进行胞内诱导表达。纯化重组酶酶学性质研究表明重组酶PuLA能水解a-1,6-和a-1,4-糖苷键，为II型普鲁兰酶，以普鲁兰糖为底物时，最适反应温度及pH分别为40℃和6.5，比活力为32.89 U／mg；以可溶性淀粉为底物时，最适反应温度及pH分别为50℃和7.0，比活力为25.71 u／mg。重组酶PulB和pulc二者均只能水解a-1,6-糖苷键，为I型普鲁兰酶，以普鲁兰糖为底物时，其最适反应温度及pH分别为45℃、7.0和45℃、6.5，比活力分别为228.54 u／mg和229.65 U/mg。
普鲁兰酶 蜡样芽胞杆菌 克隆表达 酶学特性
李美蓉 汪小波 黄英 黄坚丽 梁甲元 黄日波 杜丽琴 韦宇拓
广西大学生命科学与技术学院，广西南宁530004 亚热带农业生物资源保护与利用国家重点实验室，广西南宁530004 广西大学生命科学与技术学院，广西南宁530004 亚热带农业生物资源保护与利用国家重点实验室，广西南宁530004 广西科学院，广西南宁530004
国内会议
广州
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466-475
2011-10-10（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）