牛分枝杆菌CFP-10基因的表达和重组蛋白的纯化
根据Genbank中牛分枝杆菌的基因序列，设计合成一对扩增CFP．10基因完整ORF的特异性引物，以pET32a(+)为载体构建重组表达载体CFP-10／pET32a(+)。重组表达载体转化大肠杆菌BL21(DE3)。经0．9 mmol／LIPTG37℃诱导3h后表达，收集菌体并裂解，裂解后上清和沉淀经SDS．PAGE分析，结果表明融合蛋白分子量分别为30kda．表达产物以可溶性存在于上清中，后经Ni-NTA吸附柱方法对目的蛋白进行纯化，经薄层凝胶扫描分析，纯化后的His融合蛋白纯度达95％，该CFP-10表达蛋白可作为体外诊断抗原，为进一步建立检测牛分枝杆菌的方法奠定基础。
牛分枝杆菌 基因表达 重组蛋白 蛋白纯化
谢志勤 谢芝勋 邓显文 谢丽基 庞耀珊 刘加波 范晴
530001 南宁，广西壮族自治区兽医研究所，广西畜禽疫苗新技术重点实验室
国内会议
北京
中文
178-184
2012-04-18（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）