黏细菌抗凝溶栓双功能蛋白MF-1的纯化及其酶学性质研究
目的：对黏细菌Angiococcus sp.的抗凝溶栓双活性蛋白MF-1进行纯化、鉴定并对其酶学性质进行初步研究。方法：采用丙酮分级沉淀法、DEAE-Sepharose离子交换层析和Sephadex G-50分子筛层析对发酵液进行纯化，用SDS-PAGE和等点聚焦电泳对其进行鉴定，并用纤维蛋白平板法和水解酪蛋白法对其酶学性质进行检测。结果表明：经过一系列的纯化步骤分离得到该蛋白分子量为32kDa，等电点为8.5，酶的比活力为30761.57IU/mg，活性回收率为13.9％；溶栓活性的最适反应温度为35℃，最适反应pH为8.0；抗凝时间大于10min，且酶活性十分稳定，在35℃下保温72h后仍有89%活性。结论：首次从黏细菌中分离得到具有较高抗凝和溶栓双活性的MF-1蛋白，且稳定不易失活，具有开发成为创新溶栓药物的潜力。
黏细菌 抗凝溶栓 酶学性质
赵晓飞 余蓉 刘冰花 皮桃英 李磊 温馨蔚
四川大学 华西药学院生物制药教研室,成都 610041 成都大学 医护学院,四川成都 610015
国内会议
绵阳
中文
299-305
2010-10-01（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）