结核杆菌H37Rv株重组PstS1蛋白的表达纯化研究
目的:表达纯化结核杆菌H37Rv株重组PstS1(简称rPstS1)蛋白，为结核病血清学诊断价值研究及亚单位疫苗研制提供物质基础。 方法：重组质粒pET15b-PstS1转化大肠埃希菌表达菌株BL21(DE3)plysE，IPTG诱导rPstS1蛋白表达。经SDS-PAGE电泳和Western blot鉴定后，优化表达条件，用镍离子鳌合亲和层析柱纯化rPstS1蛋白，并用斑点金免疫渗滤法初步评价纯化蛋白的免疫反应性。 结果：成功构建了重组质粒pET15b-PstS1，rPstS1蛋白约有30％以可溶性蛋白形式表达，经亲和层析后的rPsts1蛋白纯度为94.8％，有较好的免疫反应性。 结论:构建的pET15b-PstS1重组质粒能高效表达有免疫反应性的rPstS1蛋白，经亲和层析后可得到高纯度的纯化蛋白。
Psts1 亲和层析 亚细胞定位 结核
石君帆 宋广忠 泮结超 漏磊君 John T.Belisle
浙江省医学科学院,浙江杭州 310013 美国科罗拉多大学
国内会议
厦门
中文
14-18
2010-11-03（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）