蛋白A与人免疫球蛋白G1亲和作用的分子机理
本文采用分子动力学模拟和自由能分解的方法研究了SpA 结合人免疫球蛋白G1(hIgG1)的分子机理.结果表明,疏水作用是SpA 结合hIgG1的主要驱动力(>80％),而静电作用贡献不足20％.结合自由能分解和残基作用对分析解析了SpA-hIgG1复合物中起关键作用的热点残基.此外,SpA 主要通过两个a-螺旋结合hIgG1的Fc 片段.其中螺旋I 主要提供疏水作用,而螺旋II 则主要以静电作用结合Fc 片段,且该静电作用决定了SpA的选择性.最后,基于以上分子机理构建了SpA 结合hIgG1的简化模型,该模型将有利于IgG的拟SpA 亲和配基的理性设计.
蛋白A 自由能分解 热点残基 人免疫球蛋白 分子机理
黄波 刘夫锋 董晓燕 孙彦
天津大学化工学院,天津,300072
国内会议
长沙
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2010-10-29（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）