GoIL-2基因在大肠杆菌中的表达、纯化及活性测定

摘要：

将去除信号肽编码序列的鹅IL-2基因克隆到原核表达载体pET-32a+，构建了重组表达质粒pET-32a+-IL-2，转化大肠杆菌BL21(DE3)感受态细胞，经IPTG诱导，实现了重组鹅IL-2蛋白在大肠杆菌中的表达。SDS-PAGE分析显示，表达蛋白的分子量约为34.0KD，可溶性分析表明表达蛋白大部分以可溶形式存在，镍柱亲和层析法纯化的rGoIL-2 蛋白后，利用MTT法检测其相对生物学活性，结果显示重组鹅IL-2可溶性蛋白能刺激鹅淋巴细胞增殖。这为进一步研究鹅IL-2的生物学功能及其临床应用奠定基础。

关键词： 鹅 IL-2基因 原核表达 分离纯化 生物学功能 淋巴细胞增殖

作者: 余波 程安春 汪铭书 周登春 韩新峰 陈舜 陈孝跃

作者单位: 动物疫病与人类健康四川省重点实验室,四川,雅安,625014 动物疫病与人类健康四川省重点实验室,四川,雅安,625014 四川农业大学动物科技学院禽病防治研究中心,四川,雅安,625014

会议类型: 国内会议

会议名称: 中国畜牧兽医学会动物传染病学分会教学专业委员会第六届第12次学术研讨会

会议地点: 新疆石河子

会议语种:中文

页码: 377-382

在线出版日期: 2008-07-24（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）