D-氨基酸氧化酶与麦芽糖结合蛋白和透明颤菌血红蛋白的融合表达
D-氨基酸氧化酶(DAAO)是一种重要的工业酶。为了进一步提高DAAO在大肠杆菌中的可溶性和活性表达，本研究分别构建了麦芽糖结合蛋白(MBP)和透明颤菌血红蛋白与三角酵母DAAO(TvDAAO)的N端融合蛋白。其中MBP融合蛋白MBP-TvDAAO在组成型(JM105/pMKC-DAAO)和诱导型菌株(JM105/pMKL-DAAO)中表达时，目标蛋白的可溶,陛表达量分别达到全细胞蛋白表达量的28％以上和17％左右,比无MBP融合的对照菌株BL21(DE3)/pET-DAAO分别提高3.7和1.8倍，但其酶活水平显著下降。VHb融合蛋白vHb-TvDAAO在重组菌BL21(DE3)/pET-VDAAO中摇瓶诱导表述时，DAAO酶活达到了3.24 u/mL,比对照菌株BL21(DE3)/pET-DAAO提高了约90％。
氨基酸氧化酶 融合蛋白 基因表达
于慧敏 马现锋 罗晖 文程 沈忠耀
清华大学化工系生物化工研究所,北京,100084 北京科技大学生物科学与技术系,北京,100083
国内会议
天津
中文
1004-1009
2008-04-01（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）