固定化γ-谷氨酰转肽酶的催化特性研究
B.subtilis Nx-2产γ-谷氨酰转肽酶(GGT)经纯化后，以EupergitC250L为载体进行了共价固定化，固定化酶活回收率为17.59％，蛋白回收率为32.74％；活性位点滴定的结果表明固定化后，GGT活性位点浓度为游离酶的79.8％。固定化酶的最适pH和温度分别为9.5和50℃，且温度和pH适用范围均有所扩大。测定得到了固定化CGT对供体(γGPNA)的米氏常数为Km=2.7463mmol·L-1，谷氨酰基化反应催化常数为Kcat=2670.01min-1，较游离酶有所降低。固定化酶的温度及pH稳定性均较游离酶有人幅度提高，经50 d贮藏(4℃)和25个批次转化后，固定化GGT的残余活力仍可达初始值的79％。
固定化酶 γ-谷氨酰转肽酶 催化特性 酰基化反应 活性位点
肖彦羚 周治 姚忠 徐虹 韦萍
南京工业大学食品与轻工学院,江苏 南京 210009
国内会议
太原
中文
513-515,517
2009-10-20（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）