金属离子与钙调蛋白相互作用的基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱研究
钙调蛋白(Calmodulin,CaM)是一种普遍存在于动植物体内的钙结合蛋白,可以与多种靶酶相互作用,参与许多重要的生理过程。钙调蛋白由148个氨基酸组成,相对分子质量为16.7 kDa,含有四个E-F手型的Ca2+结合域。Ca2+离子与钙调蛋白结合后,引起蛋白构型的变化,从而调节钙调蛋白与靶酶之间的相互作用。人体及环境中存在多种金属离子,某些金属离子也能与钙调蛋白结合,并产生一定的生物学效应,因此,研究金属离子与钙调蛋白的相互作用具有重要的生物学意义。鉴于此,本文利用基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDI-TOF MS)研究了铜、锌、铅、镉等6种金属离子与钙调蛋白的相互作用。
金属离子 钙调蛋白 相互作用 基质辅助激光 电离飞行时间质谱 生物学效应
王兆伏 崔勐 宋凤瑞 刘志强 刘淑莹
中国科学院长春应用化学研究所,长春质谱中心,吉林 长春 130022;中国科学院研究生院,北京 100039 中国科学院长春应用化学研究所,长春质谱中心,吉林 长春 130022
国内会议
中国物理学会质谱分会第八届全国会员代表大会暨第九届全国学术交流会
海口
中文
86-87
2008-12-11(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)