β-乳球蛋白加压凝胶的生成及其物性的研究
本文研究了在30℃,800MPa压力的作用下,不同加压时间(5~120分钟)和不同浓度N-乙基马来酰亚胺(NEM,1~10mM)对14%(w/v)的β-乳球蛋白(β-Lg)溶液在pH7.20条件下所形成凝胶物理化学特性的影响。结果表明,延长加压时间并未对凝胶的硬度和破断应力造成影响。凝胶呈现出类似蜂窝状的多孔网状结构。随着加压时间的延长,这些蜂窝状多孔的孔径变大,但其网状结构并未受到破坏。在加压时间延长的条件下凝胶保持着高持水力,说明在加压过程中。凝胶内部蛋白质和水的相互作用未产生明显的变化。随着加压时间的延长,用Tris-glycine-EDTA缓冲溶液或含有0.5%SDS和8M的尿素的缓冲液溶解凝胶,发现凝胶中所含的蛋白质降低。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱显示,在2-巯基乙醇不存在的条件下,除了单体以外,还有二聚物、三聚物、四聚物以及高分子聚合体的染色带被检出。相反,在2-巯乙醇存在的条件下,只检出了单体。此外,在800 MPa的条件下添加10mM的N-乙基马来酰亚胺并未导致凝胶的生成。这说明,在pH中性范围内,加压β-Lg凝胶,主要是通过SH基的氧化和S-S内部交换反应所形成的内部分子间架桥而形成。
高静水压 乳清蛋白 β-乳球蛋白 凝胶化 流变学特性 微观结构
木泰华 孙艳丽 管野右工
中国农科院农产品加工研究所,北京100094 日本宇都宫大学生物化学系,宇都宫321
国内会议
浙江宁波
中文
5-10
2004-12-01(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)