a-淀粉酶在疏水作用色谱中保留的热力学研究

摘要：

疏水作用色谱(hydrophobic interaction chromatography，HIC)具有分离条件温和，能维持生物大分子的生物活性和分子立体构象的优点，已被广泛应用于生物大分子的分离和纯化。基于此，本文研究了蛋白质在HIC中保留的热力学参数，对从分子水平理解生命体内的疏水相互作用力、蛋白分子的热变性都有重要意义。

关键词： 疏水作用色谱 a-淀粉酶 蛋白分子 热变性

作者: 戴丽 耿信鹏 吴丹 雷祖猛 冯小艳 耿信笃

作者单位: 西安工程大学,环境与化学工程学院,陕西西安 710048 西安工程大学,环境与化学工程学院,陕西西安 710048 西北大学,现代分离科学研究所,陕西 西安 710069 西北大学,现代分离科学研究所,陕西 西安 710069

会议类型: 国内会议

会议名称: 第十一届胶体与界面化学会议

会议地点: 福州

会议语种:中文

页码: 265-266

在线出版日期: 2007-07-23（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）