冷活性脂肪酶的纯化及其性质

摘要：

对来自南极海洋的低温菌南极微球菌Mieroeoeem antartieus产生的冷活性脂肪酶进行了研究。通过硫酸铵分级沉淀，SephadexG200，DFAE-Cellulose离子交换层析，从发酵液中分离得到了SDSPAGE电泳纯的脂肪酶，分子量约为43kDa。最适反应温度为35℃。酶的最适反应pH为8.0，在pH5.0～9.5范围内具有较高酶活；Zn2+和Hg2+对该酶有较强的抑制作用。

关键词： 嗜冷菌 脂肪酶 分级沉淀 离子交换层析

作者: 刘洪灿 徐毅 薛燕芬 周培瑾 马延和

作者单位: 中国科学院微生物研究所,北京 100080

会议类型: 国内会议

会议名称: 第一届海洋生物高技术论坛

会议地点: 浙江舟山

会议语种:中文

页码: 1072-1077

在线出版日期: 2003-07-25（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）