e-聚赖氨酸降解酶的初步研究

摘要：

本文对e-聚赖氨酸生产菌株白色链霉菌中e-聚赖氨酸降解酶的分离纯化及酶学性质进行了研究。该酶结合于细胞膜上,通过细胞破碎、膜酶的溶解、有机溶剂沉淀和Sephadex G-100凝胶过滤层析进行纯化,经SDS-PAGE检测,可见单一带,其分子量约为55KDa.酶学性质研究表明,该酶的最适反应温度30℃、最适pH7.0；该酶在温度10-50℃及pH6.0-9.0的环境下比较稳定；Cu2+、Fe3+、Zn2+对e-聚赖氨酸降解酶有强激活作用,EDTA、Hg2+和Ag+则表现出强烈的抑制作用。

关键词： 聚赖氨酸降解酶 聚赖氨酸 白色链霉菌 分离纯化 酶学性质

作者: 谭之磊 赵颖 袁国栋 薛毓玲 贾士儒

作者单位: 天津科技大学,天津市工业微生物重点实验室,天津,300457

会议类型: 国内会议

会议名称: 2007年工业生物技术研发及生产生物质能和生物基化学品技术交流与发展研讨会

会议地点: 南京

会议语种:中文

页码: 144-149

在线出版日期: 2007-10-01（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）