三角酵母D-氨基酸氧化酶和(His)<,6>的融合蛋白基因在大肠杆菌中的克隆和表达
通过PCR的方法实现了三角酵母D-氨基酸氧化酶基因（DAAO）和6-His多肽基因的融合；将融合基因连接到质粒载体pET-28a，经过菌落PCR筛选得到了重组质粒pET-DAAOHis ；重组质粒转化BL21(DE3) 感受态细胞, 得到重组大肠杆菌BL21(DE3)/pET-DAAOHis 。分别对重组大肠杆菌BL21(DE3)/pET-DAAO 和BL21(DE3)/pET-DAAOHis进行诱导表达和酶活测定，结果表明，融合蛋白DAAOHis的酶活比DAAO的酶活要高出70％，说明通过基因工程手段可以实现DAAO和6-His多肽的融合表达，为D-氨基酸氧化酶的分离纯化和物理化学性质的后续研究奠定了基础。
D-氨基酸氧化酶 融合蛋白 重组大肠杆菌 基因表达
马现锋 于慧敏 罗晖 沈忠耀
清华大学化学工程系生物化工研究所 北京 100084 北京科技大学环境工程系 北京 100083
国内会议
北京
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2005-10-27（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）