Bacillus sp.YX中温酸性α-淀粉酶的分离纯化及其酶学性质研究
近年来,伴随淀粉质原料深加工工业的不断发展,开发筛选具有各种特性的α-淀粉酶成为目前酶制剂研究领域的一个重要方向.酸性α-淀粉酶以其独特的耐酸特性引起科研者的兴趣.本文从Bacillus sp.YX中分离纯化了一种酸性α-淀粉酶,并对酶学性质进行了研究.粗酶经硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow阴离子层析、Sephadex G-150凝胶过滤层析等步骤后获得电泳均一的酸性α-淀粉酶,其分子量约为56kDa.该酶最适反应pH为5.0,在pH4.5～6.0范围内酶活性保留90％以上;在pH4.5～11.0范围内,40℃放置1h酶活性保留80％以上,具有一定的耐酸特性.最适反应温度为40～50℃,在60℃保温1h残留60％活力.该酶在pH4.0的酸性条件下水解淀粉底物快速高效,生成的还原糖占初始干物质总量的50％;在pH5.0的条件下,该酶对于多种生淀粉底物也有良好的水解作用.因此,该酶是一种具有研究价值和应用前景的酸性α-淀粉酶.
淀粉酶 酶制剂 分离纯化 酶学性质
刘旭东 徐岩
江南大学生物工程学院工业生物技术教育部重点实验室,无锡,214036
国内会议
江苏无锡
中文
677-681
2006-09-01（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）