钝顶螺旋藻超氧化物歧化酶的纯化研究

摘要：

从钝顶螺旋藻(spirulinaplatensis)中分离纯化得到超氧化物歧化酶(SOD),比活为6496U/mg.蛋白,纯度达电泳纯,活力回收超过54％,等离子体发射光谱表明该SOD仅含铁,且每个亚基合0.7个Fe原子,酶的紫外吸收光谱表明,该酶具有Fe-SOD的明显光谱特征,抑制剂实验也表明,所纯化的酶为Fe-SOD。

关键词： 钝顶螺旋藻 铁型超氧化物歧化酶 分离纯化 电泳纯 等离子体发射光谱 抑制剂

作者: 夏文超 李素霞 范立强 袁勤生

作者单位: 生物反应器工程国家重点实验室,华东理工大学生物工程学院,上海,200237

会议类型: 国内会议

会议名称: 2002全国生物资源与生物技术药物学术研讨会

会议地点: 西宁

会议语种:中文

页码: 112-115

在线出版日期: 2002-07-01（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）