阳离子表面活性剂CTAB对蛋白质二级结构的影响

摘要：

利用FTIR红外光谱手段研究水溶液中牛血清白蛋白(BSA)与阳离子表面活性剂十六烷基三甲基溴化胺(CTAB)之间的相互作用.结果表明,在低浓度CTAB和较短的作用时间内,BSA与水的氢键减弱,蛋白质肽链内的氢键增强,BSA的α-螺旋结构增加而无规卷曲结构减少.而在高浓度CTAB或较长作用时间时,蛋白质的二级结构被破坏,蛋白质内部氢键减弱,部分的α-螺旋结构转变为无规卷曲结构.

关键词： 牛血清白蛋白 十六烷基三甲基溴化胺 FTIR红外光谱 阳离子表面活性剂 氢键

作者: 王靖 郭晨 梁向峰 郑丽丽 陈澍 马俊鹤 刘会洲

作者单位: 中国科学院过程工程研究所分离科学与工程实验室,北京,100080 生化工程国家重点实验室,北京,100080 中国科学院研究生院,北京,100049

会议类型: 国内会议

会议名称: 第十四届全国分子光谱学学术会议

会议地点: 长春

会议语种:中文

页码: 65-66

在线出版日期: 2006-07-01（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）