μ-Calpain和钙离子对牛肉肌原纤维部分骨架蛋白的影响
本试验模拟尸僵后牛肉的内在环境和成熟温度,将纯化后的钙激活酶Ⅰ(μ-Calpain)、内源性钙激活酶Ⅰ专一抑制剂(Calpastain)、肌原纤维和钙激活酶Ⅰ外源性抑制剂抑亮酶肽(Leupeptin)用于6个不同的处理组合,反应不同时间后,分别做变性聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和蛋白质印迹分析(Western-blotting).结果表明,Ca<”++>(100μM)对肌原纤维没有降解作用,而在含Ca<”++>(100μM)的反应体系中,μ-Calpain对肌间线蛋白(Desmin)和肌钙蛋白T(Troponin-T)有明显的降解作用,且降解产物和宰后牛肉自然成熟条件下的降解产物类似;Calpastatin不能完全抑制μ-Calpain的活性;离体反应和自然成熟的牛肉中的肌动蛋白都没有发生变化.
牛肉 嫩化 钙离子 钙激活酶Ⅰ
黄明 周光宏 徐幸莲 王俊
南京农业大学农业部农畜产品加工与质量控制重点实验室(南京)
国内会议
北京
中文
142-146
2003-07-01（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）