具有β发夹结构的线性短肽

摘要：

根据蛋白质结构原理进行具有特定结构和功能的蛋白和多肽模拟物设计是蛋白质和多肽全新设计的主要内容。设计短肽Ｈ〈，２〉Ｎ－Ｖａｌ－Ｔｈｒ－Ｌｅｕ－Ｄ－Ｐｒｏ－Ｇｌｙ－Ｖａｌ－Ｔｈｒ－Ｖａｌ－ＣＯ〈，２〉Ｈ通过固相法合成并经ＨＰＬＣ分析纯化。它采用Ⅱ’类型双线基转角强化结构，以Ｖｌａ、ＬｅｕＴｈｒ加强β股和股间相互作用。ＣＤ谱研究表明：在ＴＦＥ诱导下在１９４ｎｍ和２１６ｎｍ形成最高点和最低点，为转角和β折叠片共同作用的结果，具有β－发夹结构特征，与设计目标符合。

关键词： α螺旋蛋白 调节

作者: 沙印林 黄永亮

作者单位: 大学物理化学研究所

会议类型: 国内会议

会议名称: 中国科协第三届青年学术年会

会议地点: 北京

会议语种:中文

页码: 66～68

在线出版日期: 1998-08-01（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）